Zadanie 8. (0–3)
Białko prionowe (PrP) w neuronach ssaków może występować w dwóch formach przestrzennych: sfałdowanej prawidłowo oraz sfałdowanej nieprawidłowo. Nie poznano dotąd funkcji formy prawidłowej, natomiast forma nieprawidłowa jest przyczyną chorób prionowych, np. choroby Creutzfeldta-Jakoba.
W celu określenia funkcji białka PrP w neuronie hodowano myszy o genotypie dzikim (PrP+/+) oraz myszy z nieaktywnymi obiema kopiami genu kodującego badane białko (PrP-/-). Z myszy wyizolowano neurony i zmierzono czas trwania depolaryzacji (A) i repolaryzacji (B). Wyniki eksperymentu przedstawiono na poniższym wykresie.
Informacja do wykresu
Średni czas depolaryzacji i repolaryzacji wraz z odchyleniem standardowym.
W plemieniu Fore z Papui-Nowej Gwinei dawniej występowała choroba kuru, będąca odmianą choroby Creutzfeldta-Jakoba. Choroba rozprzestrzeniała się, ponieważ w tym plemieniu praktykowano rytualny kanibalizm zmarłych. Po zaprzestaniu tych praktyk ustały przypadki nowych zachorowań. U części członków tego plemienia wykryto allel genu kodującego PrP – całkowicie eliminujący ryzyko zachorowania na chorobę Creutzfeldta-Jakoba. Tego allelu nie znaleziono dotychczas w innych ludzkich populacjach.
Na podstawie: H. Khosravani i inni, Prion protein attenuates excitotoxicity by inhibiting NMDA
receptors, „Journal of Cell Biology” 181, 2008, s. 551–565;
E.A. Asante i inni, A naturally occurring variant of the human prion protein completely prevents prion
disease, „Nature” 522, 2015, s. 478–481.
poleca:
